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  Rosetta : prévision thermodynamique de la structure tertiaire de l’ARN

lundi 10 septembre 2007, par domi

Cela fait maintenant 9 mois, qu’en complément des protéines, vous avez vu apparaître des molécules d’ARN se plier sur les écrans de veille du projet Rosetta@home. Rhiju avait réussi à généraliser les méthodes de repliement des protéines à l’ARN qui adopte également une forme fonctionnelle repliée, en plus d’être un composé clé dans la lecture du code génétique inscrit dans l’ADN.

Par l’utilisation de la puissance de calcul de vos ordinateurs, il a pu analyser son nouveau protocole de pliage de l’ARN. Il avait soumis, il y a maintenant plusieurs mois, une publication à la revue scientifique Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS) pour faire connaître les résultats extrêmement intéressant qu’il a obtenu. La publication a été acceptée avec des critiques élogieuses.

Une des pratiques de la revue PNAS est de sélectionner dans chaque édition les publications ayant un intérêt exceptionnel. Votre travail, tel que mis en forme dans la publication de Rhiju, fait partie des articles sélectionnés pour l’édition de la revue PNAS qui vient juste de paraître ! Vous pouvez avoir connaissance des articles du mois à cette addresse.

L’article de Rhiju dans son intégralité est accessible au format pdf à cette addresse (6 pages en anglais)

Dans cet article, comme dans toutes les publications (un bon petit nombre à ce jour !) qui n’ont été rendus possibles que grâce à votre contribution, tous les participants de rosetta@home sont remerciés et les noms des personnes qui ont trouvés les structures de plus basse énergie sont cités. Voir la liste ici.

Nous attendons avec intérêt les prochaines avancés scientifiques qui seront réalisés dans les années à venir grâce à Rosetta@Home et à la puissance de calcul des participants.

Voici le résumé en français de l’article parue dans la revue PNAS :

L’ARN a longtemps été connu comme jouant divers rôles à l’intérieur des cellules : transcrire l’ADN, synthétiser des protéines, catalyser la transformation d’autres biomolécules, y compris d’autres molécules d’ARN. Beaucoup de ces tâches comptent sur la capacité de la chaîne d’acide nucléique à former des plis complexes et tridimensionnels, impliquant souvent des paires de bases non-Watson-Crick. Alors que les méthodes traditionnelles de prévision des caractéristiques des structures tertiaires de l’ARN misent sur l’analyse phylogénétique, Rhiju Das et David Baker ont développé une méthode thermo-dynamique automatisée qui réduit au minimum l’énergie libre estimée pour chaque ARN. Leur algorithme tient compte des préférences conformationnelles du squelette principal de la protéine et des préférences en terme d’interaction des chaînes latérales qui ont pu être déterminées expérimentalement par l’analyse de structures d’ARN. Les auteurs ont été capables de reproduire une fraction significative des caractéristiques canoniques et non canonique pour un ensemble de 20 petites molécules d’ARN. La recherche de Das et Baker, combinée avec des méthodes traditionnelles de prévision de structure, pourrait par la suite faciliter la déduction de la structure de grands ribozymes, de riboswitches (interrupteurs à ARN), et de complexes protéine/ARN.